(DIRE) Roma, 28 set. - Descritto per la prima volta l'enzima che controlla il ripiegamento delle glicoproteine alterate in alcune patologie genetiche come fibrosi cistica o morbo di Gaucher. Lo studio, condotto su piante di 'Arabidopsis thaliana', e' frutto della collaborazione tra gli istituti di Scienze delle produzioni alimentari e di Cristallografia del Cnr, il consiglio nazionale delle Ricerche e l'universita' di Oxford. La scelta delle piante utilizzate nella ricerca non e' casuale, infatti l''Arabidopsis thaliana' e' un modello di riferimento per lo studio di processi biologici conservati anche nell'uomo. Il lavoro e' stato pubblicato sulla rivista 'Proceedings of the national academy of sciences' (Pnas), ed e' stato coordinato da Nicole Zitzmann e Pietro Roversi del dipartimento di biochimica dell'universita' di Oxford.
Per alcune malattie genetiche come la fibrosi cistica o il morbo di Gaucher, la speranza potrebbe arrivare dalla regolazione dell'enzima che controlla il ripiegamento delle glicoproteine alterate in queste malattie, e' questa la conclusione a cui e' giunto lo studio. "E' una ricerca che ha coinvolto il Cnr e l'universita' di Oxford", dichiara Angelo Santino, ricercatore Ispa-Cnr di Lecce, intervistato dall'agenzia di stampa Dire.
"Abbiamo per la prima volta determinato la struttura di questo enzima, l'Udp-glucosio glucosil transferasi (Uggt). L'analisi strutturale e' avvenuta in Inghilterra, mentre la validazione in vivo dell'attivita' dell'enzima e' avvenuta in Italia. Di fatto questo enzima controlla il corretto ripiegamento delle glicoproteine e oggi, conoscendone la struttura, possiamo comprendere come questo riconosca le proteine mal ripiegate".
"Dal punto di vista terapeutico- conclude Santino- ci auguriamo che con il proseguire della ricerca, si possano trovare molecole capaci di modulare l'attivita' dell'enzima per far uscire la proteina malripiegata dal reticolo, e consentire almeno il suo fuzionamento parziale, perche' non e' detto che una proteina malripiegata perda sempre completamente la funzionalita'. Lo scopo sarebbe quindi quello di consentire alle proteine mal ripiegate il raggiungimento della loro destinazione finale in cellula, e il ripristino, almeno parziale, della loro attivita' biologica".
(Wel/Dire)